Nella sua carriera scientifica, il Dr. Renzo Bazzo ha contribuito in maniera rilevante allo sviluppo di esperimenti NMR e alla loro applicazione allo studio di molecole di interesse biologico. In particolare si è occupato dello studio dei meccanismi di trasferimento di coerenza e della loro applicazione in spettroscopia bidimensionale arrivando a proporre eleganti soluzioni per il settore di ricerca industriale di nuovi farmaci.
In un momento in cui il formalismo degli operatori prodotto era nella sua infanzia e ancora non affermato, il Dr. Bazzo ha approfondito modalità grafiche e formalismi per rendere fruibili e più immediati i meccanismi di trasferimento di coerenza, attraverso alcune pubblicazioni dedicate allo scopo quando era post-doc a Oxford. Per questi meccanismi era d'obbligo, fino ad allora, l’utilizzo del solo formalismo della matrice densità.
Successivamente è stato molto attento a tradurre in applicazioni concrete le informazioni strutturali ottenibili mediante spettroscopia NMR, partecipando alla determinazione di strutture tridimensionali di peptidi e oligosaccaridi. In questa fase sono state poste dal dr. Bazzo le basi di una particolare attenzione al significato fisico del vincolo determinato sperimentalmente. Questa attenzione lo accompagnerà per tutto lo sviluppo successivo della sua carriera di scienziato, e lo porterà ad una formulazione di alcuni software di carattere generale, e di applicabilità in più settori strutturali. In questo campo la sua enfasi a non sovra-interpretare o caricare di altri significati impliciti i dati sperimentali è divenuta proverbiale. Come segno tangibile di questa sensibilità, ha prima contribuito allo sviluppo teorico del software NAMFIS, e successivamente lo ha applicato in campi svariati, dal peptide design all'area terapeutica HIV.
Contemporaneamente ha introdotto nel '92 in Italia i primi esperimenti multidimensionali su proteine marcate 15N e 13C, iniziando ad occuparsi di struttura di proteine di interesse farmaceutico, che nel successivo decennio lo ha portato ad affrontare i problemi strutturali di diverse proteine dall'interleukin-6 alla proteasi del virus HCV. Si è occupato di quest'ultima proteina per svariati anni, contribuendo alla risoluzione delle strutture prima della proteasi, e successivamente di diversi complessi binari con inibitori sia covalenti che non covalenti. Oltre che sul piano strutturale, il suo apporto è stato decisivo anche per delucidare il meccanismo enzimatico, campo nel quale ancora oggi è attivo.
Da notare infine le diverse sequenze di impulsi disegnate e implementate per risolvere specifici problemi posti dalla singola proteina, dando dimostrazione di saper coniugare e tradurre in conoscenza spettroscopica i problemi strutturali.
